Die Natur als Vorbild
Hydrogenasen hingegen sind echte „grüne“ Wasserstoffkatalysatoren (obwohl sie braun sind). Als Enzyme werden sie von Mikroorganismen auf natürliche Weise produziert und bestehen gänzlich aus Elementen, die auf der Erde reichlich vorhanden sind. Die Herstellung von Hydrogenasen in großem Maßstab ist jedoch bisher eine Herausforderung, vor allem weil diese Enzyme einen Aktivierungsprozess durchlaufen müssen. Während dieser Aktivierung muss das aktive Zentrum – an dem die Katalyse stattfindet – stabil in das Proteingerüst eingebettet werden, was bei manchen Hydrogenasen schwierig ist.
Leider ist dieser Aktivierungsschritt ausgerechnet bei einer der vielversprechendsten Hydrogenasen außergewöhnlich langsam. Forschende der Professur für Elektrobiotechnologie am TUM Campus Straubing für Biotechnologie und Nachhaltigkeit haben nun gemeinsam mit ihren Kooperationspartnern herausgefunden, dass dies auf die hohe Flexibilität eines Teils des Proteingerüsts zurückzuführen ist, der das aktive Zentrum hält. Aufgrund dieser hohen Flexibilität kann sich das Proteingerüst nicht schnell schließen und das eingefügte aktive Zentrum stabil an seinem Platz halten.
Optimierung von Biokatalysatoren für Energiesysteme
Um dieses Problem zu lösen, haben die Forscher die Hydrogenase nun optimiert, indem sie die beiden Untereinheiten, die zusammen das aktive Enzym bilden, miteinander verbunden haben. Sie entwarfen und testeten verschiedene Verbindungsstücke, um die Enden der Untereinheiten miteinander zu verknüpfen, wodurch die Flexibilität des Proteingerüsts lokal verringert wird. Dies ermöglicht ein schnelleres Verschließen des Proteingerüsts um das aktive Zentrum und verkürzt die für den Aktivierungsprozess erforderliche Zeit um den Faktor 40.
Dieser Fortschritt beseitigt eines der großen Hindernisse für die großtechnische Herstellung dieses hocheffizienten, platinfreien Wasserstoffkatalysators und wurde kürzlich in der Fachzeitschrift Chemical Science veröffentlicht.